Où la thermolysine se clive ?
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Vidéo: Où la thermolysine se clive ?

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Vidéo: [Biochimie Structurale] Séquençage des protéines 2024, Juillet
Anonim

Thermolysine préférentiellement se fend à l'extrémité N-terminale des résidus hydrophobes leucine, phénylalanine, valine, isoleucine, alanine et méthionine. La plage de température de digestion optimale est de 65 à 85 °C. Thermolysine l'activité est optimale à un pH de 5,0 à 8,5.

Par la suite, on peut aussi se demander, où se clive la trypsine ?

La trypsine se forme dans le intestin grêle lorsque sa forme proenzyme, le trypsinogène produit par le pancréas , est activé. La trypsine clive les chaînes peptidiques principalement du côté carboxyle des acides aminés lysine ou arginine. Il est utilisé pour de nombreux procédés biotechnologiques.

De même, où se clive la pepsine ? En conséquence, son site principal de synthèse et d'activité se situe dans l'estomac (pH 1,5 à 2). La pepsine va digérer jusqu'à 20% des liaisons amides ingérées en clivant préférentiellement au niveau C- Terminal côté des acides aminés aromatiques tels que la phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine.

De même, se demande-t-on, où se clive la chymotrypsine ?

Il utilise un résidu sérine actif pour effectuer l'hydrolyse sur l'extrémité C-terminale des acides aminés aromatiques d'autres protéines. Chymotrypsine est une enzyme protéase qui se fend sur la phénylalanine C-terminale (F), le tryptophane (W) et la tyrosine (Y) sur les chaînes peptidiques.

Quelles liaisons peptidiques la trypsine reconnaît-elle ?

Trypsine se fend spécifiquement liaisons peptidiques du côté C-terminal des résidus lysine et arginine, à l'exception de -Arg-Pro- et -Lys-Pro- obligations qui sont normalement résistants à la protéolyse.